Скелетное мышечное волокно состоит из. Мышечная система. Функции скелетных мышц и упражнения для тренировки
Каждое мышечное волокно представляет собой гигантскую многоядерную клетку – симпласт, образованную в процессе эмбрионального развития организма путем слияния множества отдельных клеток – миобластов.
Строение мышечного волокна существенно отличается от строения других клеток. Важнейшие отличительные особенности - это размеры, форма, многоядерность, наличие сократительного аппарата. Строение мышечного волокна представлено на рис. 60.
Рис. 60. Важнейшие структурные элементы мышечного волокна
Остановимся на важнейших структурных элементах мышечного волокна.
Сарколемма. Снаружи мышечное волокно окружено оболочкой – сарколеммой , обладающей высокой прочностью и эластичностью. Эти свойства сарколеммы обеспечиваются присутствием в ней большого количества эластичных волокон белков коллагена и эластина, образующих густую сеть.
Сарколемма обладает избирательной проницаемостью, пропуская внутрь клетки преимущественно те вещества, для превращения которых там имеются условия – ферментные системы. В сарколемме присутствуют специальные транспортные системы, с помощью которых поддерживается, в частности, разница в концентрации ионов Na + , К + , Сl ‾ внутри и снаружи мышечного волокна, что обеспечивает формирование на его поверхности мембранного потенциала.
К каждому мышечному волокну подходит окончание двигательного нерва. Место прикрепления нервного окончания к мышечному волокну называется нервно-мышечным синапсом. .
Внутри мышечного волокна находятся многочисленные клеточные органеллы, важнейшими из которых являются ядра, митохондрии, рибосомы и др. Функции указанных органелл описаны в главе 2 (2.5.1). Пространство между органеллами заполнено внутриклеточной жидкостью – саркоплазмой. Среди структурных элементов мышечного волокна наибольший объем занимают сократительные нити– миофибриллы.
Миофибриллы.
Миофибриллы представляют собой длинные тонкие нити, расположенные вдоль мышечного волокна. Количество миофибрилл в мышечных волокнах может колебаться в диапазоне от нескольких десятков до полутора и более тысяч. Под влиянием систематической мышечной тренировки, особенно скоростно-силовой направленности, количество миофибрилл может увеличиваться. Напротив, ограничение двигательной активности сопровождается уменьшением количества миофибрилл. Строение мышечных миофибрилл представлено на рис. 61
Рис. 61. Строение миофибрилл
При рассмотрении в оптический микроскоп видно, что миофибриллы имеют повторяющуюся поперечную исчерченность – темные и светлые полосы (диски). Темные диски (А-диски) в центральной части имеют более светлую полосу (Н-зону). Светлые диски (I-диски) в центре пересекаются узкой темной полосой (линией Z). Участок миофибрилл между двумя линиями Z получил название саркомера. Количество саркомеров в миофибрилле зависит от длины мышечного волокна и может достигать нескольких сотен. Длина саркомеров у разных людей может различаться.
Исследование срезов мышечных волокон в электронном микроскопе показали, что каждая миофибрилла состоит из большого числа параллельно расположенных толстых и тонких нитей (филаментов), которые характеризуются строгим взаимным распределением. Толстые нити находятся в зоне А-дисков. Они построены из белка миозина. Миозин является важнейшим сократительным белком, на его долю приходится около 55% от общего количества сократительных белков. Молекула миозина имеет длинную фибриллярную (удлиненную) часть и глобулярную (округлой формы) головку. Фибриллярная часть имеет двухспиральную полипептидную конфигурацию. Функция фибриллярной части молекулы миозина связана с формированием структуры толстой миозиновой нити.
Глобулярные головки миозиновых нитей имеют два активных центра, один из которых обладает АТФ-азной активностью (способностью расщеплять молекулы АТФ), другой – способностью связываться с активными центрами на актиновых нитях (актинсвязывающий центр). Головки молекул миозина располагаются на поверхности миозиновых нитей, образуя выпячивания (отростки). При этом они строго ориентированы в пространстве – располагаются шестью продольными рядами. Толстая миозиновая нить состоит как бы из двух частей, зеркально повторяющих друг друга. Если ее разрезать по- середине, то образуются два совершенно одинаковых фрагмента.
Молекулы миозина обладают способностью связывать ионы Са 2+ и Мg 2+ . Ионы кальция являются кофактором фермента АТФ-азы (в его отсутствии фермент не активен). Ионы магния обеспечивают миозину способность связывать молекулы АТФ и АДФ.
В зоне светлых дисков (I-дисков) расположены тонкие нити, построенные из белков актина, тропомиозина и тропонина. Актин – второй в количественном отношении сократительный белок, составляющий основу актиновых нитей. Тропомиозин – структурный белок актиновых нитей, имеющий фибриллярную форму. Сдвоенные молекулы тропомиозина обвивают актиновые нити. Тропонин является регуляторным белком актиновых нитей. Он существует в трех формах, одна из которых блокирует взаимодействие актина с миозином. Другая форма способна связывать ионы кальция, благодаря чему изменяется конформация молекул первой формы тропонина и открывается центр взаимодействия актина с миозином. Третья форма тропонина обеспечивает крепление первых двух форм на актиновой нити. Кроме того, в составе тонких актиновых нитей имеется белок актинин. Он содержится в зоне линии Z, выполняющей роль своеобразной перегородки, и обеспечивает прикрепление к ней концов актиновых нитей.
К числу важнейших структурных элементов мышечного волокна относится саркоплазматический ретикулум. Саркоплазматический ретикулум - это внутриклеточная система взаимосвязанных пузырьков и канальцев (цистерн), пронизывающих клетку и особенно плотно концентрирующихся в зоне соприкосновения актиновых и миозиновых нитей.
Саркоплазматический (в клетках других органов и тканей – эндоплазматический) ретикулум имеется в каждой клетке организма человека. Но в мышечном волокне он выполняет несколько необычные по сравнению с другими клетками функции. Основная его роль в мышечном волокне заключается в регуляции содержания ионов кальция возле актиновых и миозиновых нитей. В состоянии расслабления ретикулум связывает ионы Са 2+ , их концентрация в саркоплазме составляет примерно 10 -7 моль·литр -1 . Под воздействием двигательного импульса ионы кальция освобождаются из ретикулума и их концентрация повышается до 10 -5 моль·литр -1 .
Способность саркоплазматического ретикулума связывать и высвобождать в цитоплазму ионы Са 2+ связана с локализацией на его внутренней поверхности особых кальций связывающих белков. На поверхности ретикулума располагаются также рибосомы – особые внутриклеточные образования, в которых осуществляется синтез белков.
Мышечное волокно имеет также систему трубчатых выпячиваний сарколеммы (Т-систему ), направленных внутрь мышечного волокна и располагающихся между миофибриллами и саркоплазматическим ретикулумом. Т-система обеспечивает быстрое распространение волны возбуждения от сарколеммы вглубь волокна.
В мышечном волокне содержатся и другие внутриклеточные органеллы: митохондрии, лизосомы. Функции этих структур мышечного волокна уже были описаны в главе «Общие закономерности обмена веществ».
Мышечное волокно содержит не одно, а несколько ядер, которые располагаются не в центральной части волокна, а по периметру, непосредственно под сарколеммой
Типы мышечных волокон
В скелетных мышцах выделяют несколько типов мышечных волокон, различающихся по своим двигательным характеристикам, соотношению различных химических и структурных компонентов, особенностям структурной организации. К основным типам мышечных волокон относятся медленносокращающиеся (МС) и быстросокращающиеся (БС). Медленносокращающиеся волокна в связи с более высоким содержанием в них миоглобина называют еще красными (или тип I). Быстросокращающиеся, для которых характерно более низкое содержание миоглобина, называют белыми (или тип II) . Следует сразу оговориться, что различить эти два типа волокон по цвету практически невозможно. Цвет у одних и у других красный.
Бытрые и медленные волокна более чем в два раза различаются по максимальной скорости сокращения. Так, время одиночного сокращения МС достигает 110 мс, а БС – 50 мс. Кроме того, БС более чем в два раза превышают МС по своим силовым характеристикам.
Существенно различаются разные типы волокон по уровню развития различных механизмов преобразования энергии. МС волокна имеют хорошо развитый механизм аэробного ресинтеза АТФ, что обеспечивается большим количеством митохондрий и высоким содержанием ферментов аэробного биологического окисления, а также большими запасами субстратов аэробного окисления: гликогена, жиров. В МС волокнах содержится больше белка миоглобина, благодаря которому они имеют больший запас кислорода и более благоприятные условия для перехода кислорода из крови внутрь волокна.
В БС волокнах значительно больше миофибрилл, выше АТФ-азная активность, больше концентрация ионов кальция.
Внутри БС волокон различают два подтипа: БС а и БС б. Эти два подтипа отличаются, главным образом, разным уровнем развития важнейших механизмов преобразования энергии. У волокон БС а более хорошо развит анаэробный гликолиз и несколько слабее, чем у МС волокон - аэробный путь ресинтеза АТФ. Они являются ведущими при выполнении упражнений т.н. субмаксимальной мощности, продолжительность которых колеблется в диапазоне от 30 сек до 2-3 мин, при условии выполнения работы с максимальной для данной продолжительности интенсивностью.
У волокон БС б, наряду с анаэробным гликолизом хорошо развит креатинфосфатный механизм ресинтеза АТФ. Они подключаются при выполнении упражнений максимальной и околомаксимальной интенсивности: бег на 100 м, упражнения с большими отягощениями и т.п.
Сказанное не означает, что упражнения указанной интенсивности, выполняются исключительно одним типом мышечных волокон. Речь идет о степени их вовлечения в работу, что, безусловно, определяется центральной нервной системой. Выполнение упражнений, мощность которых не превышает 20-25% от максимально возможной для данного индивидуума обеспечивается только «красными» мышечными волокнами. При работе, интенсивность которой находится в диапазоне 25-40% от максимальной, к ее выполнению подключаются волокна БС а. Если интенсивность упражнения превышает 40% от максимальной, в работу вовлекаются волокна БС б.
При повышении интенсивности упражнения в пределах каждой зоны мощности увеличивается участие в ее обеспечении волокон всех типов, но в наибольшей степени тех, которые подключаются к работе в данном диапазоне мощности.
Различные типы мышечных волокон различаются и условиями иннервации. Мотонейроны, иннервирующие БС мышечные волокна, более толстые, они имеют более разветвленную сеть нервных окончаний (ветвей аксонов), благодаря чему иннервируют значительно большее количество мышечных волокон (от300 до 500). У БС волокон больше зона прилегания нервного окончания к мышечному волокну, что создает более благоприятные условия для иннервации и возникновения потенциала действия.
Мышцы образуют активную часть опорно-двигательного аппарата. Они прикрепляются к костям скелета, действуют на костные рычаги, приводят их в движение. Поэтому их называют также скелетными мышцами.
Скелетные мышцы построены из поперечно-полосатой мышечной ткани. Они выполняют следующие функции: 1) удерживают положение тела и его частей в пространстве; 2) обеспечивают передвижение тела (бег, ходьба и другие виды движений);
3) перемещают части тела друг относительно друга; 4) осуществляют дыхательные и глотательные движения; 5) участвуют в артикуляции речи и формировании мимики; 6) вырабатывают тепло; 7) преобразуют химическую энергию в механическую.
В теле человека насчитывают около 600 мышц. Общая масса скелетной мускулатуры у новорожденных детей в среднем составляет 22% от массы тела, в 17 – 18 лет она достигает 35 – 40%. У пожилых и старых людей относительная масса скелетных мышц уменьшается до 25 – 30%. У тренированных спортсменов мышцы могут составлять до 50% от всей массы тела.
Основные функциональные свойства мышц: 1) возбудимость – способность быстро отвечать на действие раздражителя возбуждением, в результате чего мышца способна сокращаться; 2) проводимость – способность к проведению возбуждения от нервных окончаний до сократительных структур мышечных волокон;
3) сократимость – способность к сокращению, к укорочению или изменению напряжения.
Возбуждение и сокращение мышц происходят под влиянием нервных импульсов, приходящих по нервам из центральной нервной системы, из головного и спинного мозга. Чтобы мышца возбудилась и ответила сокращением, сила нервного импульса должна иметь достаточную величину. Силу раздражения, способную вызвать сокращение мышцы, называют пороговым раздражением.
Возникшая в мышце волна возбуждения быстро распространяется по всей мышце, в результате мышца сокращается, действует на костные рычаги, приводя их в движение.
В мышце различают брюшко, состоящее из поперечно-полосатой мышечной ткани, и сухожильные концы (сухожилия), образованные плотной волокнистой соединительной тканью. С помощью сухожилий мышцы прикрепляются к костям скелета (рис. 28).
Рис. 28. Схема начала и прикрепления мышц:
1 – мышца, 2 – сухожилие, 3 – кость
Однако некоторые мышцы могут прикрепляться и к другим органам (коже, глазному яблоку).
Конец мышцы, расположенный ближе к срединной плоскости тела. принято называть началом мышцы, другой конец, отстоящий от срединной плоскости, называют прикреплением мышцы. Начало мышцы обычно остается неподвижным при изменении длины мышцы. Это место на кости называют неподвижной точкой. Место прикрепления мышцы, расположенное на кости, которая приводится в движение, называют подвижной точкой.
Основная рабочая ткань скелетной мышцы – поперечно-полосатая (исчерченная) мышечная ткань. Ее главным структурным и функциональным элементом является сложно устроенное мышечное волокно. Мышечные волокна – это многоядерные образования. В одном волокне может быть более 100 ядер рис. 29). Длина мышечных волокон достигает нескольких сантиметров.
Снаружи мышечное волокно подрыто оболочкой – сарколеммой. В цитоплазме мышечного волокна – саркоплазме наряду с клеточными "рганеллами общего характера наедятся и специализированные органеллы – миофибриллы. Это основные структуры мышечного волокна, состоящие из сократительных белков актина и миозина. Каждая миофибрилла состоит из сократительных участков – саркомеров. На границах саркомеров белковые молекулы расположены поперек мышечного волокна. Эти участки, прикрепляющиеся к сарколемме, получили название телофрагм. На середине саркомеров находятся мезофрагмы, также представляющие собой поперечную белковую сеть. К телофрагме прикреплены нити актина, а к мезофрагме – нити миозина.
Из-за различного строения белковых молекул и преломления лучей света в саркомерах и на их границах в мышечных волокнах видны светлые и темные участки, создающие впечатления поперечно-полосатой исчерченности.
В основе мышечного сокращения лежит скольжение нитей актина и миозина относительно друг друга. Нити актина, двигаясь при возбуждении навстречу друг другу, уменьшают длину саркомеров.
Сократимость мышцы проявляется или в ее укорочении, или в напряжении, при котором длина мышечных волокон не изменяется. В организме мышечное сокращение возникает под влиянием нервных импульсов, которые получает мышца из центральной нервной системы по подходящим к ней нервам.
Двигательные нервные волокна, подходя к мышечным волокнам, образуют на них окончания – моторные пластинки. Нервные импульсы, приходящие в область нервно-мышечных окончаний, стимулируют выделение биологически активного вещества – ацетилхолина, который вызывает возникновение потенциала действия. Потенциал действия распространяется по мембране мышечного волокна, мембранам саркоплазматического ретикулюма, вызывая выход ионов кальция в саркоплазму, образование актомиазина, расщепление молекул АТФ. Освобождаемая при этом энергия используется для скольжения белковых нитей и сокращения мышцы.
Рецепторы в скелетных мышцах представлены нервно-мышечными веретенами. Каждое нервно-мышечное веретено окружено соединительно-тканной капсулой и содержит специализированные мышечные волокна, на которых располагаются чувствительные нервные окончания – рецепторы. Они воспринимают растяжения мышцы и передают нервные импульсы в центральную нервную систему.
Каждая мышца состоит из большого количества мышечных волокон, связанных между собой тонкими прослойками рыхлой волокнистой соединительной ткани в пучки. Группы пучков покрываются более толстой и плотной соединительнотканной оболочкой и образуют мышцу. Соединительнотканные волокна, окружающие мышечные волокна и их пучки, выходя за пределы мышцы, формируют сухожилие. Сухожилия у разных мышц неодинаковые. У мышц, расположенных на конечностях, сухожилия обычно узкие и длинные. Сухожилия мышц, участвующих в образовании стенок полостей, широкие, их называют апоневрозами.
Мышцы богаты кровеносными сосудами, по которым кровь приносит к ним питательные вещества и кислород, а выносит продукты обмена Источником энергии для мышечного сокращения является гликоген. В процессе его расщепления вырабатывается аденозинтрифосфатная кислота (АТФ), которая и являетсяисточником энергии для мышечного сокращения.
1. Какой процент от всей массы тела составляет мышечная у новорожденного ребенка, в юношеском возрасте, у старых людей?
2. Какие функции выполняют скелетные мышцы?
Похожая информация.
Различают два вида мышечных тканей: поперечно-полосатую (скелетную и сердечную) и гладкую. Процесс сокращения скелетной мышцы контролирует нервная система (соматическая двигательная иннервация). Сердечная и гладкая мышцы имеют вегетативную двигательную иннервацию.
Скелетная мышца
состоит из пучков вытянутых в длину клеток – мыше
ч
ных волокон
,
обладающих тремя свойствами: возбудимостью, проводимостью и сократимостью. Отличительной чертой мышечных клеток от клеток, не обладающих свойством сократимости, является наличие саркоплазмати
ч
еского ретикулума
. Он представляет собой замкнутую систему внутриклеточных трубочек и цистерн, окружающих каждую миофибриллу. Саркоплазмати
ч
еский ретикулум
– модифицированная гладкая эндоплазматическая сеть, выполняющая функцию депо Са 2+ . Мышечные волокна имеют диаметр от 10 до 100 мкм и длину от 5 до 400 мм. В каждом мышечном волокне содержится до 1000 и более сократительных элементов миофибрилл
.
Хими ч еский состав скелетной мышцы
В мышечной ткани содержится от 72 до 80% воды. Около 20-28% от массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом, белков. Оставшуюся часть составляют гликоген и другие углеводы, различные липиды, экстрактивные азотсодержащие вещества, соли органических и неорганических кислот и другие химические соединения.
Белки мыше ч ной ткани делят на три группы: миофибриллярные и саркоплазмати ч еские протеины, белки стромы .
К миофибриллярным белкам относятся миозин, актин, актомиозин и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α — и β -актинин , образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.
Миозин составляет 50-55% от сухой массы миофибрилл. Его молекулярная масса около 460 000Д. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму длиной 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой 205 000 — 210 000Д и несколько коротких цепей, относительная масса которых составляет около 20 000Д. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль (²хвост² молекулы), конец которой совместно с легкими цепями создает глобулу (²головку² молекулы), способную соединяться с F-актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Миозин обладает АТФ-азной активностью.
Актин составляет ~20% от сухой массы миофибрилл. Молекулы глобулярного актина (G-актин) (М.м. 42000Д), состоящие из одной полипептидной цепочки, полимеризуясь, образуют фибриллярный актин (F-актин). В мышечных клетках весь актин находится в F-форме.
К нему могут присоединяться головки миозина, причем в фибриллярном актине на каждой глобуле G-актина есть центр связывания миозина. Соединение F-актина с миозином называют актомиозином.
На долю тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл, молекулярная масса не превышает 65 000Д. Его молекула состоит из двух?-спиралей. Данный белок располагается вблизи желобков спиральной ленты F-актина, вдоль нее, причем каждая молекула тропомиозина соединена с семью молекулами G-актина, а концами примыкает к таким же соседним молекулам.
Тропонин – глобулярный белок с молекулярной массой 80 000Д. Он построен из трех разных субъединиц (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может угнетать АТФ-азную активность, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительном сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Образовавшийся комплекс, названный нативным тропомиозином, прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция.
К саркоплазмати ч еским белкам относятся миоглобин, Са 2+ -транспортирующие АТФазы, Са 2+ -связывающий белок – кальсеквестрин, белки – ферменты.
Миоглобин –протеид, простетической группой которого служит гем (М.м 16700Д). Он связывает молекулярный кислород и передает его окислительным системам клеток; также обеспечивает мышцы некоторым запасом этого газа.
Са 2+ -транспортирующие АТФазы саркоплазматического ретикулума откачивают ионы кальция из сарколеммы (при расслаблении).
Са 2+ -связывающий белок – кальсеквестрин находится внутри саркоплазматической сети.
В мышечных волокнах содержатся белки – ферменты, катализирующие процессы гликолиза, биологического окисления, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов.
Сведения о белках стромы: коллагене и эластине подробно рассмотрены в главе ’’Соединительная ткань’’.
Лекция 4 . Физиология мышечной тканиМышечная ткань выполняет следующие функции:
Обеспечение двигательной активности – целенаправленное поведение есть наиболее эффективная форма приспособления.
Обеспечение особых, присущих только человеку функций – прежде всего это коммуникативная функция , выражающаяся в виде устной и письменной речи.
Выполнение дыхательной функции – экскурсия грудной клетки и диафрагмы.
Участие в процессах теплообразования – терморегуляторный тонус, мышечная дрожь.
Специфическим свойством всех типов мышц является сократимость – способность сокращаться, то есть укорачиваться или развивать напряжение. Для реализации этой способности мышца использует два своих дополнительных свойства – возбудимость и проводимость .
Скелетные мышцы называют также произвольными , так как их сокращением можно управлять по собственному желанию. Они полностью лишены автоматизма и не способны работать без управляющей импульсации из ЦНС. Гладкие мышцы по собственному желанию не сокращаются, поэтому их называют также непроизвольными .
Морфофункциональная характеристика скелетной мышцы . Скелетная мышца состоит из многоядерных мышечных волокон. Толщина волокна составляет от 10 до 100 мкм. Длина волокон колеблется от нескольких мм до нескольких сантиметров.
Количество мышечных волокон становится постоянным на 4-5 месяце постнатального развития. В последующем увеличивается лишь диаметр и длина волокон (например, под действием тренировок – функциональная гипертрофия).
Мышечное волокно покрыто сарколеммой. В саркоплазме мышечного волокна имеются следующие внутриклеточные элементы: ядра, митохондрии, белки, капельки жира, гранулы гликогена, фосфатсодержащие вещества, различные малые молекулы и электролиты. От поверхности сарколеммы внутрь волокна отходят Т-трубочки, которые обеспечивают её взаимодействие с саркопламатическим ретикулумом. Саркоплазматический ретикулум представляет собой систему связанных между собой цистерн и отходящих от них в продольном направлении канальцев , расположенных между миофибриллами. Крайние цистерны ретикулума связаны с Т-трубочками. В цистернах содержатся ионы кальция, необходимые для осуществления процесса сокращения. Внутри мышечного волокна тянется масса нитей – миофибрилл, которые являются частью механизма процесса сокращения. Каждая миофибрилла состоит их протофибрилл, которые расположены параллельно друг другу и имеют белковую природу.
Различают два вида внутримышечных нитей: тонкие актиновые и толстые миозиновые . Актиновые нити состоят из двух субъединиц - скрученных в виде спирали волокон, каждое их которых образовано соединенными молекулами глобулярного белка актина. Кроме актина в состав тонких нитей входят регуляторные белки тропомиозин и тропонин . Эти белки в невозбужденной мышце препятствуют связи актина и миозина, поэтому мышца в покое находится в расслабленном состоянии.
Рис.1. Схема пространственной организации сократительных и регуляторных белков в исчерченной мышце.
Каждая миозиновая нить окружена шестью актиновыми нитями. Эти нити образуют своего рода цилиндр, внутри которого располагается миозиновая нить. Поперечные мостики миозиновой нити направлены в разные стороны, поэтому они взаимодействуют со всеми актиновыми протофибриллами. В свою очередь, каждая нить актина контактирует с тремя миозиновыми филаментами.
Основным элементом скелетной мышцы является мышечная клетка. В связи с тем, что мышечная клетка по отношению к своему поперечному сечению (0,05-0,11мм) относительно длинна (волокна бицепса, например, имеют длину до 15 см), ее называют также мышечным волокном.
Скелетная мышца состоит из большого количества этих структурных элементов, составляющих 85-90% от ее общей массы. Так, например, в состав бицепса входит более одного миллиона волокон.
Между мышечными волокнами расположена тонкая сеть мелких кровеносных сосудов (капилляров) и нервов (приблизительно 10% от общей массы мышцы). От 10 до 50 мышечных волокон соединяются в пучок. Пучки мышечных волокон и образуют скелетную мышцу. Мышечные волокна, пучки мышечных волокон и мышцы окутаны соединительной тканью.
Мышечные волокна на своих концах переходят в сухожилия. Через сухожилия, прикрепленные к костям, мышечная сила воздействует на кости скелета. Сухожилия и другие эластичные элементы мышцы обладают, кроме того, и упругими свойствами. При высокой и резкой внутренней нагрузке (сила мышечной тяги) или при сильном и внезапном внешнем силовом воздействии эластичные элементы мышцы растягиваются и тем самым смягчают силовые воздействия, распределяя их в течение более продолжительного промежутка времени.
Поэтому после хорошей разминки в мускулатуре редко происходят разрывы мышечных волокон и отрывы от костей. Сухожилия обладают значительно большим пределом прочности на растяжение (около 7000 Н/кв см), чем мышечная ткань (около 60 Н/кв см), где Н – ньютон, поэтому они гораздо тоньше, чем брюшко мышцы. В мышечном волокне содержится основное вещество, называемое саркоплазмой. В саркоплазме находятся митохондрии (30-35% от массы волокна), в которых протекают процессы обмена веществ и накапливаются вещества, богатые энергией, например фосфаты, гликоген и жиры. В саркоплазму погружены тонкие мышечные нити (миофибриллы), лежащие параллельно длинной оси мышечного волокна.
Миофибриллы составляют в совокупности приблизительно 50% массы волокна, их длина равна длине мышечных волокон, и они являются, собственно говоря, сократительными элементами мышцы. Они состоят из небольших, последовательно включаемых элементарных блоков, именуемых саркомерами (рис. 33).
Рис. 33. Схема скелетной мышцы: мышца (до 5 см), пучок мышечных волокон (0,5 мм), мышечное волокно (0,05-0,1 мм), миофибрилла (0,001-0,003 мм). Цифры в скобках обозначают приблизительный размер поперечного сечения строительных элементов мышцы
Так как длина саркомера в состоянии покоя равна приблизительно лишь 0,0002 мм, то для того, чтобы, к примеру, образовать цепочки из звеньев миофибрилл бицепса длиной 10-15 см, необходимо "соединить" огромное количество саркомеров. Толщина мышечных волокон зависит главным образом от количества и поперечного сечения миофибрилл.
В миофибриллах скелетных мышц наблюдается правильное чередование более светлых и более темных участков. Поэтому часто скелетные мышцы называют поперечнополосатыми. Миофибрилла состоит из одинаковых повторяющихся элементов, так называемых саркомеров. Саркомер ограничен с двух сторон Z-дисками. К этим дискам с обеих сторон прикрепляются тонкие актиновые нити. Нити актина обладают низкой плотностью и поэтому под микроскопом кажутся более прозрачными или более светлыми. Эти прозрачные, светлые области, располагающиеся с обеих сторон от Z-диска, получили название изотропных зон (или I-зон).
В середине саркомера располагается система толстых нитей, построенных преимущественно из другого сократительного белка, миозина. Эта часть саркомера обладает большей плотностью и образует более темную анизотропную зону (или А-зону). В ходе сокращения миозин становится способным взаимодействовать с актином и начинает тянуть нити актина к центру саркомера. Вследствие такого движения уменьшается длина каждого саркомера и всей мышцы в целом. Важно отметить, что при такой системе генерации движения, получившей название системы скользящих нитей, не изменяется длина нитей (ни нитей актина, ни нитей миозина). Укорочение является следствием лишь перемещения нитей друг относительно друга. Сигналом для начала мышечного сокращения является повышение концентрации Са 2+ внутри клетки. Концентрация кальция в клетке регулируется с помощью специальных кальциевых насосов, встроенных в наружную мембрану и мембраны саркоплазматического ретикулума, который оплетает миофибриллы.
Двигательная единица (ДЕ) – группа мышечных волокон, иннервируемых одним мотонейроном. Мышца и ее нервный привод состоят из большого количества параллельно расположенных ДЕ (рис. 34).
Рис. 34. Строение двигательной единицы: 1 – спинной мозг; 2 – мотонейроны; 3 – аксоны; 4 – мышечные волокна
В нормальных условиях ДЕ работает как единое целое: посылаемые мотонейроном импульсы приводят в действие все входящие в ее состав мышечные волокна. Благодаря тому, что мышца состоит из множества ДЕ (в крупных мышцах до несколько сотен), она может работать не всей массой, а по частям. Это свойство используется при регуляции силы и скорости мышечного сокращения. В естественных условиях частота импульсов, посылаемых мотонейронами в ДЕ, находится в пределах 5–35 имп./с, лишь при максимальных мышечных усилиях удается зарегистрировать частоту разрядов выше 50 имп./с.
Компоненты ДЕ обладают различной лабильностью: аксон – до 1000 имп./с, мышечное волокно – 250-500, мионевральный синапс – 100–150, тело мотонейрона – до 50 имп./с. Утомляемость компонента тем выше, чем меньше его лабильность.
Различают быстрые и медленные ДЕ. Быстрые обладают большой силой и скоростью сок-ращения в короткое время, высокой активностью гликолитических процессов, медленные рабо-тают в условиях высокой активности окислительных процессов длительно, при меньшей силе и скорости сокращения. Первые быстро утомляемы, содержат много гликогена, вторые выносливы – в них много митохондрий. Медленные ДЕ активны при любом напряжении мышцы, тогда как быстрые ДЕ активны лишь при сильных мышечных напряжениях.
Основываясь на анализе ферментов мышечных волокон, их классифицируют на три вида: тип I, тип IIа, тип IIб.
В зависимости от скорости сокращения, аэробной и анаэробной возможности используют понятия: медленно-сокращающийся, окислительный тип (МО), быстро-сокращающийся, окислительно-гликолитический тип (БОГ) и быстро-сокращающийся, гликолитический тип (БГ).
Существуют и другие классификации ДЕ. Так, основываясь на двух параметрах – снижении прерывистого тетануса и сопротивлении утомлению – ДЕ делят на три группы (Burke, 1981): медленно сокращающиеся, невосприимчивые к утомлению (тип S); быстро сокращающиеся невосприимчивые к утомлению (тип FR) и быстро сокращающиеся восприимчивые к утомлению (тип FF).
Волокна I типа соответствуют волокнам типа МО, волокна IIа типа– волокнам типа БОГ, а волокна IIб типа– волокнам типа БГ. Мышечные волокна типа МО относятся к ДЕ типа S, волокна типа БОГ – к ДЕ типа FR, а волокна типа БГ – к ДЕ типа FF.
Каждая мышца человека содержит совокупность всех трех типов волокон. ДЕ типа FF характеризуется наибольшей силой сокращения, наименьшей продолжительностью сокращения и наибольшей восприимчивостью к утомлению.
Говоря о пропорциях различных мышечных волокон у человека, следует отметить, что и у мужчин, и у женщин несколько больше медленных
волокон (по данным различных авторов –
от 52 до 55%).
Имеется строгая зависимость между количеством медленно- и быстро сокращающихся волокон в мышечной ткани и спортивными достижениями на спринтерских и стайерских дистанциях.
Икроножные мышцы чемпионов мира по марафону содержат 93–99% медленных волокон, тогда как у сильнейших спринтеров мира в этих мышцах больше количество быстрых волокон (92%).
У нетренированного человека число двигательных единиц, которые могут быть мобили-зованы при максимальных силовых напряжениях, обычно не превышает 25–30%, а у хорошо тренированных к силовым нагрузкам лиц число вовлеченных в работу моторных единиц может превышать 80–90%. В основе этого явления лежит адаптация центральной нервной системы, приводящая к повышению способности моторных центров мобилизовывать большее число мотонейронов и к совершенствованию межмышечной координации (рис. 35).
Рис. 35. Характеристика двигательных единиц